实验报告范文(5篇)

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实验报告 篇1

一。 实验目的:

通过观察食品外在的形状和颜色特点及通过品尝食品来了解自己的各种感觉器官的灵敏性。

二。 实验方法:

1, 视觉:通过视觉观察商品的外形特点和颜色等。

2, 嗅觉:通过嗅觉感觉商品的气味。

3, 味觉:通过听觉听到尝吃商品时的声音。

4, 舌觉:色觉主要感觉商品的味道。

5, 触觉:感觉商品的坚硬柔软等。

三。 实验内容:

1, 不丢手与周包谷的对比:

(1),遵义不丢手爆米花是贵州间传统休闲食品,口感酥松、香脆、不腻、不燥,食而不忘,好滋味当然让您不忍停手,因而命名“不丢手”

(2)周包谷与不丢手比起来比较硬,比较翠且颜色也比不丢手更深。甜味比不丢手淡。

2,好丽友、派,外形圆柱形,外表呈巧克力色,闻起来巧克力味十足,夹层白色的海绵状,手感柔软的饼干、富有纯正香浓的巧克力(代可可脂)及麦淇酪(不含脂肪),再搭配滑软柔韧且含有果冻成分的果汁软糖夹心。

3,白色的草饼:手感软绵,闻起来清香可口,花生味的,夹层中间有红糖。

四。 实验总结:

1, 通过实验可感知自己的感觉器官方面的优势与劣势,我自身视觉和嗅觉都还可以,舌觉不怎么灵敏,有待加强。

2, 很多食品不是我们想象中的那样,要亲身体验,实际触及和感觉才能体会到其中的真谛。

实验报告 篇2

电子信息工程学系实验报告 ——适用于计算机课程

课程名称: 面向对象程序设计

实验项目名称:Visual studio c++ 6.0集开发环境的使用

实验时间: 班级: 计教101 姓名:蔡静 学号:

实 验 目 的:

1、熟悉并学习使用C++程序编译平台VC++ 6.0;

2、掌握如何在编译平台下编辑、编译、连接和运行一个简单的C++程序;

实 验 环 境: Visual C++ 6.0

实 验 内 容 及 过 程:

1:新建一个C++源程序的方法:

(1) 在Visual C++主窗口的主菜单栏中选择File(文件)命令,然后选择New(新建)命令。这时,展幕上出现一个New(新建)对话框,单击此对话框的上方的Files(文件)属性页,在列表中选择“C++ Source File”项,表示要建立新的C++源程序文件,然后在对话框右半部分的Location(目录)文本框中输入准备编辑的源程序文件的存储路径。后点击OK 按钮后,回到Visual C++主窗口,且会在窗口的标题栏中显示出你所设定的文件名。后你可以看到光标在程序编辑窗口闪烁,表示程序编辑窗口已激活,可以输入编辑源程序了。

(2) 输入程序。检查无误后,则将源程序保存在前面指定的文件中,方法是:在主菜单栏中选择File(文件)命令,并在其下拉菜单中选择Save(保存)命令。也可以用快捷键Ctrl+S 来保存文件。 2:程序的编译:

(1) 在编辑和保存了源文件以后,需要对该源文件进行编译。单击主菜单栏中的Build(编译),在其下菜单中选择Compile 命令

(2) 在选择“编译”命令后,屏幕上出现一个对话框,内容是“This build command repuires

(3) an active project workspace.Would you like to creat a default project workspace?”(此编译命令要求一个有效的项目工作区。你是否同意建立一个默认的项目工作区)。单击Yes(是)按钮,表示同意由系统建立默认的项目工作区,然后开始编译。也可以不用选择菜单的方法,而用Ctrl+F7 或小图标 来完成编译。

(4) 在进行编译时,编译系统检查源程序中有无语法错误,然后在主窗口下部的调试信息窗口输出编译的信息,如果有错,就会指出错误的位置和性质

3:程序的连接

在得到目标程序后,就可以对程序进行连接了。此时应选择Build(构建)→Build命令,表示要求连接并建立一个可执行文件。在执行连接后,在调试输出窗口显示连接时的信息,说明没有发现错误,生成了一个可执行文件。

4:程序的执行

在得到可执行文件 后,就可以直接执行了。选择Build→!Execute test.exe(执行)命令。在选择“!Execute test.exe”命令后,即开始执行。exe文件。也可以不通过选择菜单命令,而且Ctrl+F5 来实现程序的执行。程序执行后,屏幕切换到输出结果的窗口,显示出运行结果,

可以看到,在输出结果的窗口中的头几行是程序的输出结果,最后一行“Press any key to continue”并非程序所指定的输出,而是Visual C++在输出完运行结果后由Visual V++6.0 系统自动加上的一行信息,通知用户“按任何一键以便继续”。当你按下任何一键后,输出窗口消失,回到Visual C++的主窗口,你可以继续对源程序进行修改补充或进行其他工作。

如果已完成对一个程序的操作,不再对它进行其他处理,应当选择File(文件)→CloseWorkspace(关闭窗口)命令,以结束对该程序的操作。

实验报告 篇3

一、实验目的

1. 学习电子顺磁共振的基本原理和实验方法;;

2. 了解、掌握电子顺磁共振谱仪的调节与使用;

3. 测定DMPO-OH 的EPR 信号。

二、实验原理

1.电子顺磁共振(电子自旋共振)

电子自旋共振(Electron Spin Resonance, ESR)或电子顺磁共振(Electron Paramagnanetic Resonance,EPR),是指在稳恒磁场作用下,含有未成对电子的原子、离子或分子的顺磁性物质,对微波发生的共振吸收。1944年,苏联物理学家扎沃伊斯基(Zavoisky)首次从CuCl2 、MnCl2等顺磁性盐类发现。电子自旋共振(顺磁共振)研究主要对象是化学自由基、过渡金属离子和稀土离子及其化合物、固体中的杂质缺陷等,通过对这类顺磁物质电子自旋共振波谱的观测(测量因子、线宽、弛豫时间、超精细结构参数等),可了解这些物质中未成对电子状态及所处环境的信息,因而它是探索物质微观结构和运动状态的重要工具。由于这种方法不改变或破坏被研究对象本身的性质,因而对寿命短、化学活性高又很不稳定的自由基或三重态分子显得特别有用。近年来,一种新的高时间分辨ESR技术,被用来研究激光光解所产生的瞬态顺磁物质(光解自由基)的电子自旋极化机制,以获得分子激发态和自由基反应动力学信息,成为光物理与光化学研究中了解光与分子相互作的一种重要手段。电子自旋共振技术的这种独特作用,已经在物理学、化学、生物学、医学、考古等领域得到了广泛的应用。

2.EPR基本原理

EPR 是把电子的自旋磁矩作为探针,从电子自旋磁矩与物质中其它部分的相互作用导致EPR 谱的变化来研究物质结构的,所以只有具有电子自旋未完全配对,电子壳层只被部分填充(即分子轨道中有单个排列的电子或几个平行排列的电子)的物质,才适合作EPR 的研究。不成对电子有自旋运动,自旋运动产生自旋磁矩, 外加磁场后,自旋磁矩将平行或反平行磁场方向排列。经典电磁学可知,将磁矩为μ的小磁体放在外磁场H 中,它们的相互作用能为:

E=-μ· H = -μH cosθ

这里θ为μ与H 之间的夹角,当θ= 0 时,E = -μH, 能量最低,体系最稳定。θ=π时,E=μH,能量最高。如果体系从低能量状态改变到高能量状态,需要外界提供能量;反之,如果体系由高能量状态改变为低能量状态,体系则向外释放能量。

根据量子力学,电子的自旋运动和相应的磁矩为:

μs=-gβS

其中S 是自旋算符,它在磁场方向的投影记为MS, MS 称为磁量子数,对自由电子的MS 只可能取两个值,MS=±1/2, 因此,自由电子在磁场中有两个不同的能量状态,相应的能量是:

E±=±(1/2)geβH

记为: Eα= +(1/2)geβH

Eβ= -(1/2)geβH

式中Eα代表自旋磁矩反平行外磁场方向排列,能量最高;Eβ代表平行外磁场方向排列,能量最低。但当H=0 时,Eα=Eβ, 相应的Ms=±1/2 的两种自旋状态具有相同的能量。当H≠0 时,能级分裂为二,这种分裂称为Zemman 分裂。它们的能级差为:

△Ee=geβH

若在垂直稳恒磁场方向加一频率为υ的电磁辐射场,且满足条件:

hυ = gβH

式中,h—为Planck 常数,β—为Bohr 磁子,g —朗德因子;

则处在低能态的电子将吸收电磁辐射能量而跃入高能量状态,即发生受激跃迁,这就是EPR 现象。因而,hυ = gβH 称为实现EPR 所应满足的共振条件。

3.g因子

自由电子g=ge=2.002,实际情况下g=h?/?B(H0+H’),g反映分子内部结构(因附加磁场H’与自旋、轨道及相互作用有关),自由基g值偏离很少超过±0.5%,非有机自由基,g值可以在很大范围内变化,过渡金属离子,因轨道角动量对磁矩有贡献,g偏离ge。

4.主要特征

由于通常采用高频调场以提高仪器灵敏度,记录仪上记出的不是微波吸收曲线(由吸收系数X''对磁场强强度H作图)本身,而是它对H的一次微分曲线。后者的两个极值对应于吸收曲线上斜率最大的两点,而它与基线的交点对应于吸收曲线的顶点。

g值从共振条件hv=gβH看来,h、β为常数,在微波频率固定后,v亦为常数,余下的g与H二者成反比关系,因此g足以表明共振磁场的位置。g值在本质上反映出一种物质分子内局部磁场的特征,这种局部磁场主要来自轨道磁矩。自旋运动与轨道运动的偶合作用越强,则g值对ge(自由电子的g值)的增值越大,因此g值能提供分子结构的信息。对于只含C、H、N和O的自由基,g值非常接近ge,其增值只有千分之几。

当单电子定域在硫原子时,g值为2.02-2.06。多数过渡金属离子及其化合物的g值就远离ge,原因就是它们原子中轨道磁矩的贡献很大。例如在一种Fe3+络合物中,g值高达9.7。

线宽通常用一次微分曲线上两极值之间的距离表示(以高斯为单位),称“峰对峰宽度”,记作ΔHpp。线宽可作为对电子自旋与其环境所起磁的相互作用的一种检测,理论上的线宽应为无限小,但实际上由于多种原因它被大大的增宽了。

超精细结构如在单电子附近存在具有磁性的原子核,通过二者自旋磁矩的相互作用,使单一的共振吸收谱线分裂成许多较狭的谱线,它们被称为波谱的超精细结构。设n为磁性核的个数,I为它的核自旋量子数,原来的单峰波谱便分裂成(2nI+1)条谱线,相对强度服从于一定规律。在化学和生物学中最常见的磁性核为1H及14N,它们的I各为1/2及1。如有n个1H原子存在,即得(n+1)条谱线,相对强度服从于(1+x)n中的二项式分配系数。如有n个14N原子存在,即得(2n+1)条谱线,相对强度服从于(1+x+X2)n中的3项式分配系数。超精细结构对于自由基的鉴定具有重要价值。

吸收曲线下所包的面积可从一次微分曲线进行两次积分算出,与含已知数的单电子的标准样品作比较,可测出试样中单电子的含量,即自旋浓度。

5.主要检测对象 可分为两大类:

①在分子轨道中出现不配对电子(或称单电子)的物质。如自由基(含有一个单电子的分子)、双基及多基(含有两个及两个以上单电子的分子)、三重态分子(在分子轨道中亦具有两个单电子,但它们相距很近,彼此间有很强的磁的相互作用,与双基不同)等。

②在原子轨道中出现单电子的物质,如碱金属的原子、过渡金属离子(包括铁族、钯族、铂族离子,它们依次具有未充满的3d,4d,5d壳层)、稀土金属离子(具有未充满的4f壳层)等。

三、实验内容和步骤

羟基自由基(?OH)等氧自由基是主要的活性物种,然而由于?OH 的活性高、寿命短,因而难以直接测定。捕获剂捕获短寿命的氧自由基生成相对稳定的、寿命较长的自由基,这些具有顺磁性的有机物种在磁场和微波的协同作用下容易被EPR 分析检测。 DMPO 是一种对氧自由基捕集效率很高的自旋捕集剂,而且形成的自旋加合物,DMPO-OH,有很特征的超精细分裂图谱和超精细分裂常数。

实验步骤如下:

1、取适量DMPO样品于样品管中装样,将样品管一端封住;

2、在插入样品管前用纸擦拭确保其干净;

3、样品管垂直放入谐振腔,等待EPR 检测。

4、调节仪器参数,得到谱图。

四、实验结果与讨论

得到数据见附图。从图中可见,DMPO-OH 的EPR 波谱由四条谱线组成,强度比为1:2:2:1。

五、实验心得

电子顺磁共振(EPR)和核磁共振(NMR)的区别:

a. EPR和NMR是分别研究电子磁矩和核磁矩在外磁场中重新取向所需的能量; b. EPR的共振频率在微波波段,NMR共振频率在射频波段;

c. EPR的灵敏度比NMR的灵敏度高,EPR检出所需自由基的绝对浓度约在10-8M的数量级;

d. EPR和NMR仪器结构上的差别,前者是恒定频率,采取扫场法,后者还可以恒定磁场,采取扫频法。

实验报告 篇4

一。实验目的

酶联免疫吸附测定(enzyme-linked immunosorbent assay 简称ELISA)是在免疫酶技术(immunoenzymatic techniques)的基础上发展起来的一种新型的免疫测定技术,ELISA过程包括抗原(抗体)吸附在固相载体 借助分光光度计的光吸收计算抗体(抗原)的量。待测抗体(抗原)的定量与有色产生成正比。

二。实验原理

用于免疫酶技术的酶有很多,如过氧化物酶,碱性磷酸酯酶,β-D-半乳糖苷酶,葡萄糖氧化酶,碳酸酐酶,乙酰胆碱酯酶,6-磷酸葡萄糖脱氧酶等。常用于ELISA法的酶有辣根过氧化物酶,碱性磷酸酯酶等,其中尤以辣根过氧化物酶为多。由于酶摧化的是氧化还原反应,在呈色后须立刻测定,否则空气中的氧化作用使颜色加深,无法准确地定量。

辣根过氧化物酶(HRP)是一种糖蛋白,每个分子含有一个氯化血红素(protonhemin)区作辅基。酶的浓度和纯度常以辅基的含量表示。氯化血红素辅基的最大吸收峰是403nm,HRP酶蛋白的最大吸收峰是275nm,所以酶的浓度和纯度计算式是(已知HRP的A(1cm 403nm 1%)=25,式中1%指HRP百分浓度为100ml含酶蛋白1g,即10mg/ml,所以,酶浓度以 mg/ml 计算是HRP的A(1cm 403nm mg/ml=2.5)HRP纯度(RZ)=A403nm/A275nm纯度RZ(Reinheit Zahl)值越大说明酶内所含杂质越少。高纯度HRP的RZ值在3.0左右,最高可达3.4。用于ELISA检测的HRP的RZ值要求在3.0以上。

ELISA的基本原理有三条:

(1)抗原或抗体能以物理性地吸附于固相载体表面,可能是蛋白和聚苯乙烯表面间的疏水性部分相互吸附,并保持其免疫学活性;

(2)抗原或抗体可通过共价键与酶连接形成酶结合物,而此种酶结合物仍能保持其免疫学和酶学活性;

(3)酶结合物与相应抗原或抗体结合后,可根据加入底物的颜色反应来判定是否有免疫反应的存在,而且颜色反应的深浅是与标本中相应抗原或抗体的量成正比例的,因此,可以按底物显色的程度显示试验结果。

ELISA法是免疫诊断中的一项新技术,现已成功地应用于多种病原微生物所引起的传染病、寄生虫病及非传染病等方面的免疫诊断。也已应用于大分子抗原和小分子抗原的定量测定,根据已经使用的结果,认为ELISA法具有灵敏、特异、简单、快速、稳定及易于自动化操作等特点。不仅适用于临床标本的检查,而且由于一天之内可以检查几百甚至上千份标本,因此,也适合于血清流行病学调查。本法不仅可以用来测定抗体,而且也可用于测定体液中的循环抗原,所以也是一种早期诊断的良好方法。因此ELISA法在生物医学各领域的应用范围日益扩大,可概括四个方面:

1、免疫酶染色各种细胞内成份的定位。

2、研究抗酶抗体的合成。

3、显现微量的免疫沉淀反应。

4、定量检测体液中抗原或抗体成份。

基本方法一 用于检测未知抗原的双抗体夹心法:

1. 包被:用0.05M PH9.牰碳酸盐包被缓冲液将抗体稀释至蛋白质含量为1~10μg/ml。在每个聚苯乙烯板的反应孔中加0.1ml,4℃过夜。次日,弃去孔内溶液,用洗涤缓冲液洗3次,每次3分钟。(简称洗涤,下同)。

2. 加样:加一定稀释的待检样品0.1ml于上述已包被之反应孔中,置37℃孵育1小时。然后洗涤。(同时做空白孔,阴性对照孔及阳性对照孔)。

3. 加酶标抗体:于各反应孔中,加入新鲜稀释的酶标抗体(经滴定后的稀释度)0.1ml。37℃孵育0.5~1小时,洗涤。

4. 加底物液显色:于各反应孔中加入临时配制的TMB底物溶液0.1ml,37℃10~30分钟。

5. 终止反应:于各反应孔中加入2M硫酸0.05ml。

6. 结果判定:可于白色背景上,直接用肉眼观察结果:反应孔内颜色越深,阳性程度越强,阴性反应为无色或极浅,依据所呈颜色的深浅,以“+”、“-”号表示。也可测O·D值:在ELISA检测仪上,于450nm(若以ABTS显色,则410nm)处,以空白对照孔调零后测各孔O·D值,若大于规定的阴性对照OD值的2.1倍,即为阳性。

基本方法二 用于检测未知抗体的间接法:

用包被缓冲液将已知抗原稀释至1~10μg/ml, 每孔加0.1ml,4℃过夜。次日洗涤3次。 ↓

加一定稀释的待检样品(未知抗体)0.1ml于上述已包被之反应孔中,置37℃孵育1小时,洗涤。(同时做空白、阴性及阳性孔对照) ↓

于反应孔中,加入新鲜稀释的酶标第二抗体(抗抗体)0.1ml,37℃孵育30-60分钟,洗涤,最后一遍用DDW洗涤。 ↓

其余步骤同“双抗体夹心法”的4、5、6。

(二) 酶与底物

酶结合物是酶与抗体或抗原, 半抗原在交联剂作用下联结的产物。是ELISA成败的关键试剂,它不仅具有抗体抗原特异的免疫反应,还具有酶促反应,显示出生物放大作用,但不同的酶选用不同的底物。

免疫技术常用的酶及其底物

终止剂为2mol/L H2SO4

终止剂为2 mol/L柠檬酸, 不同的底物有不同的终止剂。

可催化下列反应: HRP+H2O2→复合物 复合物+AH2→过氧化物酶+H2O+A AH2 ——为无色底物, 供氢体; A—— 为有色产物。

(三) ELISA常用的四种方法

1.直接法测定抗原 将抗原吸附在载体表面;

加酶标抗体,形成抗原—抗体复合物; 加底物。底物的降解量=抗原量。

2.间接法测定抗体

将抗原吸附于固相载体表面; 加抗体, 形成抗原-抗体复合物; 加酶标抗体;

加底物。 测定底物的降解量=抗体量。

3.双抗体夹心法测定抗原

将抗原免疫第一种动物获得的抗体吸附于固相表面;加抗原,形成抗原-抗体复合物;

加抗原免疫第二种动物获得的抗体,形成抗体抗原抗体复合物;加酶标抗抗体(第二种动物抗体的抗体); 加底物。底物的降解量=抗原量。

4. 竞争法测定抗原

将抗体吸附在固相载体表面;

(1) 加入酶标抗原;

(2),(3)加入酶标抗原和待测抗原;

加底物。对照孔与样品孔底物降解量的差=未知抗原量。

实验报告 篇5

一、实验目的意义

①了解筛析法测物体粒度分布的原理和方法;

②根据筛分析数据绘制粒度累积分布曲线和频率分布曲线。

二、实验原理

筛析法是让粉体试样通过一系列不同筛孔的标准筛,将其分离成若干个粒级,分别称重,求得以质量百分数表示的粒度分布。筛析法适用约20μm~100㎜之间的粒度分布测量。如采用电成形筛(微孔筛),其筛孔尺寸可小至5μm,甚至更小。

筛孔的大小习惯上用“目”表示,其含义是每英寸(2.54cm)长度上筛孔的数目。也有用l㎝长度上的孔数或1㎝筛面上的孔数表示的,还有的直接用筛孔的尺寸来表示。筛分法常使用标准套筛,标准筛的筛制按国际标准化组织(ISO)推荐的筛孔为1㎜的筛子作为基筛,也可采用泰勒筛,筛孔尺寸为0.074mm(200目)作为基筛。

筛析法有干法与湿法两种,测定粒度分布时,一般用干法筛分;湿法可避免很细的颗粒附着在筛孔上面堵塞筛孔。若试样含水较多,特别是颗粒较细的物料,若允许与水混合,颗粒凝聚性较强时最好使用湿法。此外,湿法不受物料温度和大气湿度的影响,还可以改善操作条件,精度比干法筛分高。所以,湿法与干法均被列为国家标准方法,用于测定水泥及生料的细度等。

筛析法除了常用的手筛分、机械筛分、湿法筛分外,还用空气喷射筛分、声筛法、淘筛法和自组筛等,其筛析结果往往采用频率分布和累积分布来表示颗粒的粒度分布。频率分布表示各个粒径相对应的颗粒百分含量(微分型);累积分布表示小于(或大于)某粒径的颗粒占全部颗粒的百分含量与该粒径的关系(积分型)。用表格或图形来直观表示颗粒粒径的频率分布和累积分布。

筛析法使用的设备简单,操作方便,但筛分结果受颗粒形状的影响较大,粒度分布的粒级较粗,测试下限超过38μm时,筛分时间长,也容易堵塞。筛分所测得的颗粒大小分布还决定于下列因素:筛分的持续时间、筛孔的偏差、筛子的磨损、观察和实验误差、取样误差、不同筛子和不同操作的影响等。

三、实验器材

⑴标推筛 一套 。

⑵振筛机。

⑶托盘天平 一架。

⑷搪瓷盘 2个。

(5)烘箱 一个。

四、实验步骤

干筛法是将置于筛中一定质量的粉料试样,借助于机械振动或手工拍打使细粉通过筛网,直至筛分完全后,根据筛余物质量和试样重量求出粉料试料的筛余量。

⑴设备仪器准备 将需要的标准筛,振筛机,托盘天平,搪瓷盘和烘箱准备好。

⑵具体操作步骤

①试样制备。试样放入烘箱中烘干至恒重准确称取200g(松装密度大于1.5g/㎝3的取100g)。

②套筛按孔径由大至小顺序叠好,并装上筛底,安装在振筛机上,将称好的试样倒入最上层筛子,加上筛盖。

③开动振筛机,震动10min,然后依次将每层筛子取下。

④小心取出试样,分别称量各筛上和底盘中的试样质量,并记录于表中。

⑤检查各层筛面质量总和与原试样质量之误差,误差不应超过2%,此时可把所损失的质量加在最细粒级中,若误差超过2%时实验重新进行。

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